в белковой молекуле присутствуют такие связи
Типы химических связей в молекуле белка. Пространственное строение белковой молекулы.
Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью, образуют длинные неразветвленные цепи-полипептиды. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты с выделением воды:
Пептидные связи образуются только за счет взаимодействия амино- и карбоксильных групп, обязательно входящих в общую часть белковой молекулы.В состав полипептидов входят десятки, сотни и тысячи остатков аминокислот.У каждого полипептида аминокислотные остатки располагаются в строгой последовательности, закодированной в молекулах ДНК.
Кроме пептидных, в белках обнаруживаются еще дисульфидные связи,которые также являются ковалентными.В образовании таких связей участвует только аминокислота цистеин.В радикале цистеина содержится SH-группа,за счет которой молекулы цистеина могут соединяться друг с другом:
Дисульфидная связь возникает между двумя атомами серы, с помощью которых происходит соединение двух остатков молекул цистеина.
В молекулах белков дисульфидная связь возникает между остатками цистеина, входящими в состав полипептидов.
Дисульфидной связью могут также соединиться остатки цистеина,находящиеся в разных полипептидах,но пространственно сближенные.
Наряду с ковалентными связями в молекулах белков могут встречаться и слабые нековалентные связи, к которым относятся водородные, ионныеи другие связи.Эти химические связи могут возникать между остатками аминокислот, расположенными в разных участках одного и того же полипептида и пространственно сближенными. В итоге молекула белка является объемным, трехмерным образованием, имеющим определенную пространственную форму.
Первичная струткура.Представляет собой последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепях.Фиксируется прочными пептидными связями.
Вторичная структура.Описывает пространственную форму полипетидных цепей.Фиксируется дисульфидными и различными нековалентными связями.
Третичная структура.Отражает пространственную форму вторично структуры.Стабилизируется слабыми нековалентными, а также дисульфидными связями и поэтому является самой неустойчивой структурой.
Четвертичная структура.Обладают только некоторые белки.Сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.Каждый белок, входящий в состав четвертичной структуры, называется субъединицей.Ассоциация субъединиц в четвертичную структуру приводит к возникновению нового биологического свойства, отсутствующего у свободных субъединиц.Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет слабых нековалентных связей, поэтому четвертичная структура неустойчива и легко диссоциирует на субъединицы.
4. Амфотерность белков.
Амфотерность белков (наличие у молекул как кислотных, так и щелочных свойств) обусловлена присутствием в их молекулах свободных карбоксильных групп (кислотные группы) и аминогрупп (оснόвные группы). В кислой среде (рН
Следовательно Белки в кислой среде проявляют оснóвные (щелочные) и находятся в катионной форме (их молекулы заряжены положительно).
В щелочной среде (рН > 7) преобладают ионы гидроксила (ОН-), ионов водорода мало. В этих условиях легко протекает диссоциация карбоксильных групп, протонирование аминогрупп практически не происходит:
Поэтому в щелочной среде белки обладают кислотными свойствами и находятся в анионной форме (их молекулы заряжены отрицательно).
Однако при определенной кислотности в молекуле белка может быть одинаковое количество диссоциированных карбоксильных групп (-СОО-) и протонированных аминогрупп (-NH3+). Такая белковая молекула не имеет заряда и является нейтральной.
Значение рН, при котором молекулы белка нейтральны, называется изоэлектрической точкой белка и обозначается рI или рНиэт.. Значение рI зависит от соотношения в молекуле белка между аминокислотами, содержащими в радикале карбоксильную группу (моноаминодикарбоновые кислоты), и аминокислотами, содержащими в радикале аминогруппу (диаминомонокарбоновые кислоты). Если в белке с дополнительной карбоксильной группой, то значение изоэлектрической точки находится в кислой среде (рI
1.4. Виды связей аминокислот в белках
В молекуле белка различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.
Дисульфидные связи (-S-S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.
Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.
Вандерваальсовые взаимодействия –разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.
Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.
В какой структуре белка присутствуют водородные связи?
Вы будете перенаправлены на Автор24
Белок – это органическое вещество, которое имеет характерные черты строения и выполняет определенные функции в организме.
Структура белка
Белки содержатся внутри всех клеток живых организмов, выполняя строительную и энергетическую функции. Также к основным функциям белков относят катализ химических реакций и ферментативную регуляцию жизнедеятельности.
В организме белки могут иметь несколько типов структур, а именно:
Любая структура белка подвержена процессу денатурации, ренатурация (восстановление) характерна лишь для второй, третьей, четвертой структур.
Для того, чтобы понять, как именно структура белка влияет на его свойства необходимо обращать внимание на химическую организацию данной молекулы, а также процесс ее создания или распада.
Что касается вторичной структуры белка, то основную роль в ее формировании играют водородные связи. Именно они позволяют белковой структуре конформироваться таким образом, чтобы форма белковой молекулы становилась спиральной.
Спираль – это наиболее высокоорганизованный тип конформации отдельной белковой молекулы или полипептидной цепи.
Водородная связь в структуре белка и в других веществах
Такая спираль построена на пространственном расположении следующих атомов:
Наиболее устойчивым типом спирали является a – спираль. В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С = 0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи также образуются между сильно электроотрицательными атомами. Примерами могут служить атомы P или O. У них наблюдается небольшой локальный избыток положительного заряда. Этот тип водородных связей имеет в основном электростатическое происхождение и зависит от способности двух атомов к теснейшему сближению между собой.
Готовые работы на аналогичную тему
Водородная связь в белке играет очень важную роль. Возникая между атомом кислорода и карбонильной группой, а также атомом водорода и аминогруппой они принадлежат к полипептидной цепи. Водородная связь имеет частично двоесвязный характер и обеспечивает плоскость пептидного звена и делает атом кислорода несколько отрицательным.
Атом азота в свою очередь становится несколько положительным. Такая полярность создает благоприятные условия для образования водородной связи. Такие межмолекулярные связи имеют меньшую степень силы, но существенно влияют на скорость протекания химической реакции.
Для того, чтобы понять, как именно водородная связь удерживает молекулу белка, необходимо отметить ее особенности, роль, а также структурное начало в молекулах других веществ. Чаще всего водородная связь отмечается в молекулах: спиртов, карбоновых кислот, углеводах и пр.
Водородная связь также может быть представлена в молекулах спиртов R—ОН и карбоновых кислот RCOOH. При этом подобная водородная связь признается ассоциированной. В связи с этим спирты обладают достаточно высокой температурой кипения и растворимости по сравнению с теми же белками, в которых присутствует водородная связь.
Также понижение растворимости спиртов объясняется тем, что увеличение углеводородного радикала в молекуле спирта ведет к повышению трудности для карбоксильной группы в контексте удержания молекулы воды за счет образования водородных связей.
Также водородная связь может появляться при распаде молекул углевода по оси.
Огромную роль играют так называемые водородные связи, которые определяют специфические свойства белков или нуклеиновых кислот. Непрочность межмолекулярных связей приводит к колебанию свойств белковых молекул. Белки являются полимерами аминокислот. В свою очередь фибриллярные белки входят в структурный материал волос, ногтей, сухожилий и мышц. Водородные связи сворачивают белковую молекулу в спираль, но глобулярные белки также могут принимать вид листов. В дальнейшем такая структура белковой молекулы может образовывать многократные изгибы и сворачиваться в компактные, изолированные молекулы.
Белки волос и шерсти имеют вторичную структуру в виде a – спирали, многократно скрученной с друг другом в многожильные тяжи, нити которых видны глазом. Вторичная структура белка шерсти вытянута во всю длину, но не скручена в спираль. В молекуле миоглобина аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали, которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула.
В белках водородные связи могут быть внутриклеточными и межцепочными. Внутрицепочные водородные связи стабилизируют спиральные и складчатые структуры. Наличие большого количества водородных связей позволяет стабилизировать полипептидную цепь и сделать возможным образование спирали. Один виток такой спирали включает около 3, 6 единиц аминокислотных остатков.
Следует отметить тот факт, что знание порядка расположения аминокислот в молекуле еще не дает полного представления о том, какую организацию имеет белковая молекула. Даже осторожное нагревание белков нередко утрачивают свои свойства и в природном состоянии происходит денатурация белка. Причем денатурация не всегда сопровождается расщеплением полипептидной цепи, чтобы ее расщепить требуются гораздо более жесткие условия. Следовательно, цепь образует какую – либо определенную структуру под воздействием слабых вторичных связей.
Такая вторичная связь обычно формируется при участии атома водорода, который находится между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь, как правило, в двадцать раз слабее обычной валентной связи.
ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА
СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ.
Кроме понятия «белок», в химии встречается термины «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД». Пептидом обычно называют олигомер, состоящий не более чем из 10 аминокислот. Но встречаются и молекулы, содержащие от 10 до 100 аминокислот – они относятся к группе небольших ПОЛИПЕПТИДОВ, крупные же полипептиды могут содержать и более 100 аминокислот. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки. Поэтому граница по количеству аминокислотных остатков, а, стало быть, и по молекулярной массе, между белками и полипептидами, весьма условна.
В природе встречаются десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признаком.
Основные различия в строении белковых молекул
1. По количеству аминокислот
2. По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.
3. Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.
4. Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)
5. По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если ее нет, то это – простой белок, если есть – сложный белок
В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большее количество аминокислот. Эти 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):
1. Все они являются альфа-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-углеродному атому.
2. По стереохимической конфигурации альфауглеродного атома все они принадлежат к L-ряду.
Следовательно, все эти 20 аминокислот имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы. Различаются они по строению радикалов.
Молекула воды обладает полярными свойствами.
Атом кислорода сильнее притягивает электроны, чем атомы водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода. Степень полярности определяется величиной частичных зарядов и расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом, молекула воды является диполем.
Молекулы воды структурированы и образуют кластеры.
В эти кластерные структуры хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными, потому что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются O (кислород), N (азот) и S (сера).
Высокая полярность обеспечивает остальные общие свойства аминокислот:
4. Способность к электролитической диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при pH=7) электронейтральна.
РАЗЛИЧИЯ В СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ
Радикалы аминокислот могут значительно отличаться друг от друга по строению.
Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.
Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH2-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.
Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI
Дата добавления: 2018-11-24 ; просмотров: 2493 ; Мы поможем в написании вашей работы!
Строение белковой молекулы
Белки представляют собой полипептиды, молекулярная масса которых превышает 6000-10000 дальтон. Они состоят из большого числа аминокислотных остатков.
В отличие от низкомолекулярных пептидов, белки обладают хорошо развитой трехмерной пространственной структурой, которая стабилизируется различного рода сильными и слабыми взаимодействиями. Различают четыре уровня структурной организации белковой молекулы: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура белка представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями.
Впервые предположение о роли пептидных связей в построении белковых молекул было выдвинуто русским биохимиком А. Я. Данилевским, идеи которого легли в основу полипептидной теории строения белков, сформулированной немецким химиком Э. Фишером в 1902 г.
Основу первичной структуры белковой молекулы образует регулярно повторяющийся пептидный остов — NH-CH-CO-, а боковые радикалы аминокислот составляют ее вариабельную часть.
Первичная структура белка прочная, т. к. в основе ее построения лежат ковалентные по характеру пептидные связи, представляющие собой сильные взаимодействия;
Соединяясь между собой в различной последовательности, протеиногенные аминокислоты образуют изомеры. Из трех аминокислот можно построить шесть различных трипептидов. Например, из глицина, аланина и валина — гли-ала-вал, гли-вал-ала, ала-гли-вал, ала-вал-гли, вал-гли-ала и вал-ала-гли. Из четырех аминокислот можно образовать 24 тетрапептида, а из пяти — 120 пентапептидов. Из 20 аминокислот можно построить 2 432 902 008 176 640 000 полипептидов. При этом каждая аминокислота используется в построении рассмотренных полипептидных цепочек только один раз.
Многие природные полипептиды насчитывают в своем составе сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, и каждая из 20 протеиногенных аминокислот может встречаться в их составе неоднократно. Поэтому число возможных вариантов полипептидных цепочек бесконечно велико. Однако в природе реализуются далеко не все теоретически возможные варианты аминокислотных последовательностей.
Первым белком, первичная структура которого была расшифрована, является бычий инсулин. Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепочки соединяются между собой двумя дисульфидными связями. Еще одна дисульфидная связь располагается внутри короткой цепи. Последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле инсулина установил английский биохимик Ф. Сэнгер в 1953 г.
Таким образом, Ф. Сэнгер подтвердил полипептидную теорию строения белковой молекулы Э. Фишера и доказал, что белки — это химические соединения, обладающие определенной структурой, которую можно изобразить с помощью химической формулы. К настоящему времени расшифрованы первичные структуры нескольких тысяч белков.
Химическая природа каждого белка уникальна и тесно связана с его биологической функцией. Способность белка выполнять присущую ему функцию определяется его первичной структурой. Даже небольшие изменения в последовательности аминокислот в белке могут привести к серьезному нарушению в его функционировании, возникновению тяжелого заболевания.
Болезни, связанные с нарушениями первичной структуры белка, получили название молекулярных. К настоящему времени открыто несколько тысяч таких болезней.
Одной из молекулярных болезней является серповидноклеточная анемия, причина которой кроется в нарушении первичной структуры гемоглобина. У людей с врожденной аномалией структуры гемоглобина в полипептидной цепочке, состоящей из 146 аминокислотных остатков, в шестом положении находится валин, тогда как у здоровых людей на этом месте — глутаминовая кислота. Аномальный гемоглобин хуже транспортирует кислород, а эритроциты крови больных имеют серповидную форму. Заболевание проявляется в замедлении развития, общей слабости организма.
Первичная структура белка задана генетически. Это дает возможность организмам одного вида поддерживать постоянство набора белков. Однако у разных видов живых организмов белки, выполняющие одинаковую функцию, не идентичны по первичной структуре — на отдельных участках полипептидной цепи они могут иметь неодинаковые последовательности аминокислот. Такие белки называются гомологичными (греч. «гомология» — согласие).
Исследования кон формации белковых молекул показали, что полипептидные цепи не вытягиваются строго линейно, а определенным образом сворачиваются в пространстве, образуя вторичную структуру.
Вторичная структура белка представляет собой сочетание упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи.
Изучая кристаллические структуры соединений, содержащих амидные группы, американский биохимик Л. Полинг установил, что длина пептидной связи близка к длине двойной связи и составляет 0,1325 нм. Поэтому свободное вращение атомов углерода и азота вокруг пептидной связи затруднено.
Кроме того, атомы пептидных групп и α-углеродные атомы располагаются в полипептидной цепи приблизительно в одной плоскости. В связи с этим повороты в полипептидной цепи могут совершаться только по связям, примыкающим к углеродным атомам.
За счет поворотов пептидных групп вокруг α-углеродных атомов, как установили Л. Полинг и Р. Кори в начале 50-х годов прошлого века, полипептидная цепочка сворачивается в α-спираль и стабилизируется за счет образования максимально возможного числа водородных связей.
При образовании вторичной структуры белковой молекулы водородные связи возникают между атомами пептидных групп, расположенными на соседних витках ос-спирали друг против друга. Атом водорода, соединенный ковалентной связью с атомом азота, имеет некоторый положительный заряд. Атом кислорода, соединенный двойной связью с атомом углерода, имеет некоторый отрицательный заряд. Водородный атом, оказавшись напротив атома кислорода, связывается с ним водородной связью. Водородная связь слабая. Однако за счет образования большого числа этих связей обеспечивается сохранение строго упорядоченной структуры.
Водородные связи всегда направлены параллельно воображаемой оси а-спирали, а радикалы аминокислот — наружу от ее витков. Пептидные группы соединяются между собой водородными связями преимущественно через четыре аминокислотных остатка, так как именно их О-С- и H-N-группы оказываются пространственно сближенными.
А-Спираль является правозакрученной. Если смотреть на нее с торца, со стороны N-конца, то закручивание полипептидной цепочки происходит по часовой стрелке. Установлены параметры а-спирали. Расстояние между соседними витками (шаг спирали) составляет ∅54 нм, а внутренний диаметр спирали — 1,01 нм. Один полный виток спирали включает в себя 3,6 аминокислотных остатка. Полное повторение структуры α-спирали происходит каждые 5 витков, включающих в себя 18 аминокислотных остатков. Этот отрезок α-спирали называется периодом идентичности и составляет в длину 2,7 нм.
Полипептидные цепочки сворачиваются в а-спираль не на всем своем протяжении. Процентное содержание заспирализованных участков в белковой молекуле называется степенью спирализации. Белки существенно различаются по степени спирализации, например: для гемоглобина крови она очень высокая — 75%, для инсулина также довольно высокая — 60%, для альбумина куриного яйца значительно ниже — 45%, а для химотрипсиногена (неактивного предшественника фермента пищеварения) крайне низкая — всего 11%.
Различия в степени спирализации белков связаны с рядом факторов, мешающих регулярному образованию водородных связей между пептидными группами. К нарушению спирализации приводит, в частности, образование остатками цистеина дисульфидных связей, соединяющих различные участки одной или нескольких полипептидных цепей. В области, близкой к остатку иминокислоты пролина, вокруг α-углеродного атома которого невозможно вращение соседних атомов, в полипептидной цепи образуется изгиб.
Ряд протеиногенных аминокислот обладают такими радикалами, которые не позволяют им принимать участие в формировании α-спирали. Эти аминокислоты образуют параллельно расположенные складки, соединенные друг с другом водородными связями. Такой тип регулярного участка полипептидной цепи получил название структуры складчатого слоя, или β-структуры.
В отличие от а-спирали, имеющей стержневую форму, β-структура имеет форму складчатого листа. Она стабилизируется водородными связями, возникающими между пептидными группами, расположенными на соседних отрезках полипептидной цепи. Эти отрезки могут быть направлены либо в одну сторону — тогда образуется параллельная β-структура, либо в противоположные — в этом случае возникает антипараллельная β-структура.
Некоторые участки полипептидных цепочек не имеют какой-либо упорядоченной структуры и представляют собой беспорядочные клубки. Такие участки называются аморфными (греч. «аморфос» — бесформенный). Однако в каждом белке аморфные участки имеют свою фиксированную конформацию. При этом в отличие от относительно жестких участков — α-спирали и β-структуры — аморфные клубки могут сравнительно легко изменять свою конформацию.
Белки различаются по содержанию разных типов вторичной структуры. Например, в структуре гемоглобина обнаружены только α-спирали. во многих ферментах присутствуют различные сочетания как α-спиралей так и β-структур, среди иммуноглобулинов встречаются белки, имеющие только β-структуру. Наконец, встречаются и такие белки, у которых упорядоченные участки присутствуют в незначительном количестве, а большая часть полипептидной цепочки имеет аморфную структуру.
Полипептидные цепочки со сформированной вторичной структурой определенным образом располагаются в пространстве, создавая еще один уровень структурной организации белковой молекулы — третичную структуру.
Третичная структура белка образуется в результате специфической укладки упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи в некотором объеме пространства. Она поддерживается за счет сильных и слабых взаимодействий, возникающих между боковыми радикалами остатков аминокислот. К сильным взаимодействиям относится дисульфидная связь, а к слабым — водородная и ионная связи, а также гидрофобные взаимодействия.
Дисульфидная связь образуется при взаимодействии двух близко расположенных радикалов остатков цистеина, содержащих свободные сульфгидрильные группы.
Дисульфидные мостики могут соединять между собой не только отдельные участки внутри одной полипептидной цепи, но и (при образовании четвертичной структуры белка) различные полипептидные цепочки.
Водородная связь может возникать между боковыми радикалами остатков аминокислот, содержащих ОН-группы, например, между двумя остатками серина.
Кроме радикалов остатков серина, подобным образом водородные связи могут образовывать радикалы остатков треонина и тирозина.
В формировании третичной структуры белковой молекулы также принимают участие множество водородных связей, возникающих между боковыми радикалами, например: тирозина и глутаминовой кислоты, аспарагина и серина, лизина и глутамина и др.
Ионные связи возникают при сближении отрицательно заряженных радикалов остатков кислых аминокислот — аспарагиновой или глутаминовой — с положительно заряженными радикалами остатков основных аминокислот — лизина, аргинина или гистидина. Ионная связь между радикалами остатков аспарагиновой кислоты и лизина.
Гидрофобные взаимодействия возникают в воде, вследствие притяжения друг к другу неполярных радикалов остатков аминокислот. К аминокислотам с неполярными радикалами относятся, например, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин. Гидрофобное взаимодействие между боковыми радикалами остатков валина и аланина.
Чтобы избежать контакта с водой, неполярные радикалы остатков аминокислот стремятся собраться вместе внутри белковой молекулы. Белок сворачивается в компактное тело — глобулу (лат. «globulus» — шарик). Внутри глобулы образуется гидрофобное ядро, а снаружи нее находятся полярные радикалы остатков аминокислот, которые взаимодействуют с водой. Полярными радикалами обладают, например, кислые и основные аминокислоты, серии, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин.
Таким образом, каждая белковая глобула окружена гидратной оболочкой, представленной так называемой «водяной шубой», включающей также структурированные молекулы воды, способные удерживать на поверхности глобулы до половины имеющихся в полипептидной цепочке гидрофобных радикалов. Этим обусловлена растворимость белка.
Благодаря множеству межрадикальных взаимодействий, отдельные участки белковой молекулы оказываются пространственно сближенными и зафиксированными относительно друг друга. В ходе образования третичной структуры белка формируется его активный центр. В результате белок приобретает способность выполнять свою биологическую функцию.
Первым белком, третичная структура которого была установлена, является миоглобин.
Третичные глобулы могут взаимодействовать между собой так, что возникает единая молекула. Такие глобулы называют субъединицами, а их объединение — четвертичной структурой белковой молекулы.
Четвертичная структура белка может строиться из различного числа субъединиц, удерживаемых вместе, главным образом, за счет слабых взаимодействий. Она присуща многим белкам.
Субъединицы, характерным образом расположенные в пространстве относительно друг друга, образуют олигомерный (мультимерный) комплекс. Способность белков к образованию таких структур позволяет объединять в единое целое несколько активных центров и взаимосвязанных функций, что очень важно для обеспечения протекания в клетке сложных обменных процессов.
Четвертичные структуры белков могут строиться из 2, 4, 6, 8,10, 12, 24 и более субъединиц и редко — из нечетного их числа. Например, четвертичную структуру гемоглобина образуют четыре попарно одинаковых субъединицы.
Четвертичная структура белковой молекулы является такой же уникальной, как и другие ее структуры. При этом вся трехмерная упаковка полипептидной цепи в пространстве определяется ее первичной структурой. Специфическая пространственная структура (конформация), в которой белковые молекулы обладают биологической активностью, называется нативиой (лат. nativus — врожденный).
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.